1 просмотров
Рейтинг статьи
1 звезда2 звезды3 звезды4 звезды5 звезд
Загрузка...

Белки мясо

Белки мяса

По своим биологическим свойствам белки мяса неодинаковы. Наибольшей ценностью обладают белки мышечной ткани — миозин и миоген (50 %), актин (12-15 %) и глобулин X (около 20 %). Они содержат все незаменимые аминокислоты, которые благоприятно сбалансированы.

Приближенное содержание незаменимых аминокислот в высокоценных белках мяса основных видов убойных животных в среднем составляет (в граммах на 100 г продукта):

  • Триптофан — 0,26
  • Лизин — 1,62
  • Фенилаланин — 1,65
  • Метионин — 0,86
  • Лейцин — 2,40
  • Греонин — 0,86
  • Валин — 0,70
  • Аргинин — 1,08
  • Гистидин — 0,60
  • Изолейцин — 0,70

Белки мяса отличаются высоким содержанием аминокислот, обладающих ростовыми свойствами (триптофан, лизин, аргинин).

Под влиянием тепловой обработки содержание аминокислот в белках мяса изменяется мало.

К менее ценным белки мяса отличаются высоким содержанием аминокислот, обладающих ростовыми свойствами триптофан, белкам мяса относятся белки соединительной ткани (белки стромы). Они содержат альбуминоиды — коллаген и эластин, лишенные ряда незаменимых аминокислот.

Эти белки не содержат важной незаменимой аминокислоты — триптофана. Кроме того, коллаген и желатина не содержат цистина, который, хотя и относится к заменимым аминокислотам, однако имеет важное биологическое значение.

Устойчивость коллагена к гидротермическому и другим воздействиям зависит от возраста животного. С увеличением возраста коллаген превращается в «зрелый» коллаген. В последнем возникают межмолекулярные поперечные связи в дополнение к внутримолекулярным поперечным связям, которые повышают устойчивость структуры зрелого коллагена. Мясо молодых животных, бедное зрелым коллагеном, отличается нежностью и мягкостью.

При большом удельном весе коллагена в составе тощего мяса резко снижается его питательная ценность. Наличие в пище 12-25 % коллагена не обеспечивает синтеза тканевого белка даже при добавлении недостающих аминокислот. Коллаген при нагревании с водой переходит в клей — глютин (желатину).

Потребление пищи, содержащей большое количество коллагена в виде желатины, отрицательно сказывается на функции почек. Эластин составляет около 1% общего количества мяса.

Высокое содержание соединительной ткани в мясе отрицательно сказывается на органолептических свойствах кулинарных изделий, получаемых из такого мяса. Для повышения качества изделий из мяса с большим содержанием соединительной ткани применяют различные методы предварительного воздействия — ферментирование, измельчение, жиловка (отделение соединительной ткани), физические методы воздействия — механический и ультразвуковой. Использование этих и некоторых других методов предварительной обработки позволяет снизить жесткость кулинарных изделий и повысить их вкусовые свойства.

В настоящее время для определения пищевой ценности мяса предложен коэффициент соотношения двух аминокислот — триптофана и оксипролина. В этом соотношении триптофан характеризует содержание полноценных белков, а оксипролин неполноценных. В таблице приведены данные о величинах этого показателя в отношении говядины различной упитанности.

Величина отношения триптофана к оксипролину и содержание соединительной ткани в мышечной ткани (длиннейшая мышца спины) крупного рогатого скота

Белки мяса

В состав белков мяса входят полноценные и неполноценные белки. Основную часть составляют полноценные белки. В тушах крупного рогатого скота и овец их содержится 75—85 процентов, в тушах свиней — 90 процентов. Полноценные белки мяса содержат все аминокислоты, часть из которых организмом человека не синтезируется. Так, основной белок мышечной ткани миозин, составляющий около 50 процентов, и актин, составляющий 12—15 процентов всех белков мышечной ткани, вместе содержат все аминокислоты. Незаменимые аминокислоты мяса (валин, триптофан, лейцин, изолейцин, аргинин, гистидин, треонин, метионин, цистин, фенилаланин, тирозин) выполняют важнейшие функции в организме человека. Они необходимы для нормальной деятельности нервной системы, способствующие росту молодого организма, стимулируют обмен веществ. Содержание полноценных белков в мясе определяют по количеству триптофана, а содержание неполноценных белков — по количеству оксипролина. Это достаточно надежный показатель концентрации соединительной ткани и жесткости мяса.

Мясо животных разных пород существенно различается по белковому составу. Так, в состав мяса специализированных мясных пород казахской белоголовой, абердин-ангусской, герефордской входит больше полноценных белков по сравнению с мясом алатауской, черно-пестрой (аулиеатинской) и шароле.

При сопоставлении мяса животных разного пола полноценных белков больше у телок по сравнению с кастратами, а у кастратов — по сравнению с бычками. Имеются также возрастные различия в полноценности белков мяса. Мясо молодых животных значительно нежнее и имеет в своем составе больше полноценных белков, чем мясо взрослых животных. Благодаря меньшему содержанию соединительнотканых образований в свинине меньше, чем в говядине и баранине, неполноценных, трудно усвояемых белков (коллагена, эластина). По содержанию незаменимых аминокислот белки мышечной ткани говядины, баранины и свинины не отличаются.

Читать еще:  Что кушают белки

Белки мяса обладают высокой усвояемостью, перевариваются медленно, поэтому мясные блюда дольше создают чувство насыщения, чем рыбные, молочные и особенно овощные.

ИЗМЕНЯЕТСЯ ЛИ БЕЛОК ПРИ ОБРАБОТКЕ МЯСА

При кулинарной обработке мяса белки свертываются как на его поверхности, так и во всей толще. Белки мышц при этом уплотняются, переходя из коллоидного состояния в плотное. При уплотнении вода из мяса выпрессовывается, в результате вес вареных изделий уменьшается. Так, вес мяса после продолжительной варки теряется до 40 процентов. Если мясо варится мелкими кусочками, то происходит потеря водорастворимых белков, а при варке крупными кусками эти потери значительно меньше. Белок соединительной ткани — коллаген, обусловливающий жесткость мяса, при варке переходит в растворимый в воде глютин-желатину, который в отличие от коллагена расщепляется под действием пищеварительных ферментов. Скорость перехода коллагена в глютин, а следовательно, время тепловой обработки мяса до готовности зависит от возраста животных. Мясо старых животных богаче соединительной тканью и нуждается в более продолжительной варке. Мясо молодых животных поддается кулинарной обработке быстрее.

Во время жаренья мяса в белке может несколько сократиться количество лизина, метионина и триптофана. Поэтому нужно избегать кулинарной обработки мяса при очень высокой температуре. При правильном посоле не происходит значительных потерь аминокислот из белков мяса. Оно не утрачивает питательную ценность. Консервирование мяса и мясопродуктов приводит к значительному понижению усвояемости белка и уменьшению его биологической ценности.

БЕЛКИ МЯСА;

Строение мышечной ткани мяса. Мышечная ткань мяса со­стоит из очень тонких длинных мышечных волокон. Толщина их меньше 0,1—0,15 мм, а длина достигает нескольких сантимет­ров. Сверху мышечные волокна окружены оболочкой — сарко­леммой,состоящей из фибриллярных белков. Внутри мышечного волокна находятся студнеобразные нити — миофибриллыи жидкость — саркоплазма.Саркоплазма не только пропитывает студень миофибрилл, но и окружает их (рис. 3).

Мышечные, волокна соединяются по нескольку вместе и образуют первичный мышечный пучок. Первичные пучки сгруппи­ровываются в более крупные, вторичные, которые образуют еще более крупные — третичные и т.д., и, наконец, целую мышцу. Все мышечные волокна соединены между собой соединительной тканью, называемой мизием. Она же окружает мышцу сверху оболочкой (пленкой). Между мышечными волокнами внутри первичных пучков находится наиболее нежная соединительная ткань — эндомизий(эндо — внутренний). Эндомизий непосред­ственно переходит в более грубую

Рис.3 Строение мышечного волокна. соединительную ткань, распо­ложенную между мышечными волокнами — перимизий(про­межуточный мизий), а свер­ху мышца окружена еще бо­лее грубой соединительной тканью — эпимизием, т. е. на­ружной соединительной тка­нью (рис. 4).

Изменение мышечных бел­ков, при кулинарной обработке. Студнеобразные миофибриллы, расположенные, .внутри мышечных волокон, состоят из глобулярных белков миози­на, актиномиозина и других, а также фибриллярного белка актина. Эти белки находятся в состоянии студня.

Жидкое содержимое мышечных волокон

Рис.4 Схема строения мышечной ткани представляет собой водный раствор белков (глобулина, миогена, миоглобина и др.), растворимых азотистых и безазотистых экстрактивных веществ, минеральных солей и т. д.

Количество мышечных белков в мякоти говяжьей туши в среднем составляет около 13,4%, в бараньей и свиной — не­сколько меньше (за счет большего количества жира). В раз­личных частях туши содержание мышечных белков неодинаково, так, например, у говяжьей туши меньше всего их в голяшках (6—10%), немного больше в грудинке и пашине (11%) и больше всего в толстом и тонком краях, вырезке, мякоти задней ноги (до 14,3%).

Для сравнения на рис. 5 показано содержание мышечных белков и белков соединительной ткани в частях мяса 1-го сорта (мякоть задней четверти: вырезка, тонкий край, задняя нога) и 3-го сорта (голяшка).

Читать еще:  В каких продуктах находятся белки

Состав мышечных белков следующий: миофибриллы — актин, миозин (актомиозин);

Рис.5 Содержание белков в говядине 1-го и 3-го сортов

саркоплазма — миоген, миоальбумин, глобулин X, миогло­булин;

ядра — неуклеопротеиды; саркоплазма — коллаген, эластин.

Миозин составляет 35% всех белков мышечной ткани; встре­чается он также в мышцах птиц и рыб. При обработке водой миозин в раствор не переходит, но при добавлении соли (около 2—3%) хорошо растворяется и переходит в раствор. Поэтому добавлять соль в холодную воду (до нагревания) при варке бульонов не рекомендуется.

Актинсоставляет 12-15%мышечных белков. Он может су­ществовать в двух формах — глобулярной и фибриллярной.

Актомиозин—белок, из которого в основном построены мио­фибриллы. Он отличается высокой вязкостью, не растворяется в воде, а только в растворе солей.

Тропомиозин также структурный белок миофибрилл, не растворяется в воде, но растворяется в солевых растворах.

Глобулин X—в воде нерастворим, но при добавлении соли переходит в раствор.

Миоген и миоальбумин— хорошо растворимы в воде.

Миоглобинсложный белок хромопротеид. При гидролизе он распадается на белок и небелковую группу — гем. От миоглобина зависит окраска мышц. В работающих мышцах его содержится больше. Например, мышцы ног окрашены сильнее, чем спинные; говядина темнее телятины; грудные мышцы у птиц (белое мясо, филе) почти не окрашены.

При тепловой обработке (жаренье, варке) растворенные мышечные белки, содержащиеся в саркоплазме, денатурируют и свертываются, а белки миофибрилл,. находящиеся в виде студня, уплотняются и выпрессовывают содержащуюся в них жидкость вместе с растворимыми в ней веществами.

Денатурация растворимых мышечных белков мяса начина­ется при 30—35°, и к тому времени, как мясо прогреется до 60— 65°, около 90% всех растворимых белков денатурируют и теряют растворимость. Однако даже прогревание мяса до 95—100° невызывает полной денатурации белков, и некоторая часть их сохраняет способность растворяться.

Уплотнение белковых гелей миофибрилл приводит не, только к выпрессовыванию жидкости, но и уплотнению мышечных во­локон, повышению их прочности.

При варке мяса и птицы, пока продукты не прогрелись, часть водорастворимых белков (миоген) переходит в воду, об­разует очень разбавленный раствор ипри дальнейшем нагрева­нии, свертывается, выделяясь в виде хлопьев на поверхности бульона.

Есливоду, в которой варится мясо или птица, посолить до прогревания продуктов, то в раствор перейдет больше белков за счет глобулинов (растворимых в присутствии солей) и количество пены увеличится). Поэтому при варке мяса воду солят после того, как мясо прогреется и белки потеряют способность растворяться.

Изменение белков соединительной ткани мяса.Соединительная ткань может быть рыхлой (сопровождает кровеносные сосуды, заполняет промежутки между органами, образует подкожную клетчатку), плотной с большим содержащем коллагена (сухожилия, кожные покровы, фасции), плотной с большим содержанием эластина (желтые связки, например выйная). Из коллагеновой ткани состоят и соединительные прослойки между пучкамимышц (мизий).

Чем больше в ткани эластина и меньше коллагена, тем труднее и меньшеона размягчается при тепловой обработке.

Сырьё с большим содержанием коллагена (уши, губы) целесообразно использовать для варки студней. Значительное количество коллагеновой ткани и мышечных белков содержат голяшки, поэтому из них также можно варить студень.

Особой разновидностью соединительной ткани является хря­щевая, которая состоит из округлых клеток и сильно разви­того межклеточного вещества. В зависимости от межклеточного вещества хрящи бывают гиалиновые, эластичные и волокнистые. Они содержат 17—20% -белка, 3—5% жира и небольшое коли­чество гликогена.

Большое значение имеет изменение белков соединительной ткани мышц коллагена и эластина.

Коллаген относится к фибриллярным белкам. В его моле­куле, кроме белковой основы, содержатся и углеводы. Коллаген неоднороден; различают три разновидности его: проколлаген, тропоколлаген, обычный или зрелый коллаген.

Тропоколлаген растворяется в растворах нейтральных со­лей; проколлаген—в слабых растворах кислот. Их больше в соединительной ткани молодых животных. С возрастом живот­ных они переходят в зрелый коллаген, который не растворяется. Однако в соединительной ткани взрослых животных сохраня­ется незначительное количество биологических предшественни­ков зрелого коллагена — тропо- и проколлаген.

Читать еще:  Какие продукты относятся к белковой пище

Эндомизий состоит из волокон коллагена, которые распола­гаются параллельными пучками. Эндомизий во всех частях ту­ши обладает более или менее одинаковыми свойствами.

Перимизий отличается от эндомизия тем, что он состоит не только из волокон коллагена, но и из волокон другого фиб­риллярного белка — эластина.Перимизий в отдельных частяхтуши неодинаков, и различия в его свойствах в значительноймере определяют кулинарное использование мяса. В такихча­стях туши, как вырезка, тонкий и толстый края, верхняя ивнутренняя части задней ноги, он очень нежен и по строению похож на эндомизий, толькоколлагеновые волокна в нем болеетолстые и, наряду с ними имеются волокна эластина. Однако чем грубее мышца, чем больше работала она при жизни живот­ного, темколлагеновые волокна перимизия толще, тем больше в ней эластиновых волокон и сложнее сама структура ткани. Волокна ее ветвятся, образуют сложные переплетения и при­дают мышцам жесткость (шея, голяшка, пашина).

Больше всего эластина в шейных мышцах, пашине и меньше всего в частях задней четверти (кроме пашины). При нагре­вании мяса в процессе кулинарной обработки эластиновые во­локна изменяются мало.

Коллагеновые волокна имеют следующее строение: отдель­ные микромолекулы коллагена соединяются в фибриллы, фиб­риллы объединяются в волокна, которые могут образовывать пучки. Коллагеновые волокна при температуре около 60° сва­риваются, сокращаясь почти наполовину своей первоначальной длины.

Сокращенные волокна коллагена резко отличаются от на­тивных. Это связано с денатурацией. Они менее устойчивы про­тив действия пищеварительных ферментов. Сваривание кол­лагена приводит к следующему: 1) куски мяса при жаренье, варке деформируются; 2) мясной сок вместе с растворимыми белками, экстрактивными веществами и минеральными солями выпрессовывается в окружающую среду.

Чтобы куски мяса, особенно при жаренье, не деформирова­лись, их отбивают или делают насечки, перерезая соединитель­ную ткань. Если мясо измельчить, нарушив непрерывность сое­динительной ткани, то сок при тепловой обработке изделий не выпрессовывается, и они меньше теряют в весе (варка фрикаде­лек, жаренье бифштексов рубленых и т. д.).

Одновременно происходит набухание коллагеновых волокон, разрыв водородных связей между отдельными аминокислотными цепочками и постепенное превращение нерастворимого колла­гена в растворимое более простое вещество — глютин или же­латин.Превращение коллагена в глютин приводит к потере ме­ханической прочности, так как связь между мышечными волок­нами нарушается.

Скорость распада коллагена зависит от многих причин. Чем грубее соединительная ткань (перимизий), чем сложнее ее строение, тем медленнее распадается в ней коллаген. В связи с этим для размягчения мяса 3-го сорта при тепловой обра­ботке требуется гораздо больше времени, чем для доведения до готовности мяса 2-го или 1-го сорта. Естественно, что, если попытаться жарить мясо 3-го или 2-го сорта, то оно высохнет раньше, чем коллаген успеет превратиться в глютин. Поэтому для жаренья пригодна говядина только 1-го сорта. У мелкого скота различия в строении перимизия в разных частях туши меньше, и поэтому для жаренья пригодно и мясо 2-го сорта.

Распад коллагена в кислой среде происходит быстрее. Это объясняется тем, что, во-первых, коллаген неоднороден и одно из составляющих его веществ (проколлаген) растворимо в под­кисленной среде, а, во-вторых, кислота действует как катализатор, ускоряя переход коллагена в глютин. На этом основано маринование мяса перед жареньем и применение кислых соусов для тушения грубых частей мяса. Распад коллагена происходит тем быстрее, чем выше температура. Растворы, содержащие более 1% лютина, способны при охлаждении застывать, превра­щаясь в студни. На этом основаны приготовление заливных хо­лодных блюд с желатином и варка студней.

Схематически переход коллагена в желатин (глютин) мож­но представить следующим образом:

коллаген→расщепление поперечных связей (сваривание) →расщепление пептидных связей, отщепление углеводов→дальнейшая частичная потеря структуры волокон.

Желатин (глютин) по своему аминокислотному составу иден­тичен коллагену. В нем отсутствует триптофан, и поэтому он относится к неполноценным белкам. В костях содержится фиб­риллярный белок, близкий по строению к коллагену, — осеин. При варке костных бульонов часть его переходит в глютин.

Источники:

http://www.pravilnoe-pokhudenie.ru/produkty/gigiena-pitania/belki-miasa.shtml
http://skovorodnik.ru/meat/05.php
http://studopedia.su/11_109337_belki-myasa.html

Ссылка на основную публикацию
Статьи c упоминанием слов:
Adblock
detector